Redacción técnica de GLP México · Publicado el · Actualizado el · 22 min de lectura
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La definición química: qué es un péptido
Un aminoácido tiene un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono alfa, junto con una cadena lateral que distingue a cada uno de los veinte aminoácidos proteinogénicos. La nomenclatura oficial de la IUPAC y la IUBMB define un péptido como la amida que resulta de unir dos o más aminoácidos, enlazando el carbono carbonílico de uno con el nitrógeno del siguiente y perdiendo formalmente una molécula de agua.1
Repetir esa unión produce una cadena lineal con dos extremos químicamente distintos: el N-terminal, con un grupo amino libre, y el C-terminal, con un carboxilo libre. Por convención la secuencia se escribe siempre del N-terminal al C-terminal, y esa dirección no es arbitraria: es también el orden en que la célula construye la cadena y el orden inverso al que sigue la síntesis química de laboratorio.
Cómo se forma el enlace peptídico
El enlace peptídico se forma por condensación: el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino del siguiente y se libera agua. Escrita así, la reacción parece trivial; en la práctica no ocurre sola en agua, y tanto la célula como el químico necesitan activar previamente el grupo carboxilo para que avance.
En el organismo esa activación la aporta el ARN de transferencia, y la catálisis ocurre en el centro peptidil transferasa del ribosoma, que no es una proteína sino ARN: un ribozima. Su eficiencia procede sobre todo de colocar los dos sustratos en la orientación correcta y de un efecto entrópico, más que de una catálisis química clásica por grupos funcionales.2
En el laboratorio el papel del ribosoma lo cumplen los reactivos de acoplamiento, que convierten el carboxilo en un éster activado antes de presentarlo al amino entrante. Ese es el motor de la síntesis en fase sólida que se describe más abajo, y la razón de que cada residuo añadido cueste un ciclo completo de reactivos.
Por qué el enlace peptídico es plano y rígido
El enlace entre el carbono carbonílico y el nitrógeno tiene carácter parcial de doble enlace por deslocalización electrónica. La consecuencia estructural es que los seis átomos alrededor del enlace quedan aproximadamente en un mismo plano y la rotación alrededor de ese eje está impedida. Fue precisamente asumiendo esa planaridad como Pauling y Corey dedujeron, sobre el papel y antes de disponer de estructuras experimentales, las configuraciones helicoidales que adopta la cadena polipeptídica.3
La planaridad es una buena aproximación, no una ley exacta: el análisis sistemático de estructuras reales muestra desviaciones pequeñas pero medibles del plano ideal, y esas desviaciones tienen sentido estructural.4 Para el trabajo práctico lo que importa es la consecuencia: el esqueleto de la cadena es rígido y repetitivo, de modo que la variedad química de un péptido no está en él sino en las cadenas laterales, que son las que aportan carga, hidrofobicidad, capacidad de coordinar un metal o de formar un puente disulfuro. Por eso dos péptidos de la misma longitud pueden comportarse de forma completamente distinta en una columna de cromatografía o en un tampón.
Péptido, polipéptido y proteína: una frontera convencional
No existe un número de residuos a partir del cual un péptido «se convierte» en proteína. La recomendación de nomenclatura de la IUPAC-IUB describe el uso corriente: oligopéptido para cadenas de hasta aproximadamente diez o veinte residuos, polipéptido para las más largas, y proteína para los polipéptidos de secuencia definida que superan del orden de cincuenta residuos — advirtiendo explícitamente que los autores difieren mucho en dónde colocan ese umbral.1 Es una convención de lenguaje, no una propiedad química que cambie en un punto concreto de la cadena.
Un polipéptido, por tanto, es simplemente un péptido largo: la misma química de enlace, la misma direccionalidad N→C, y una diferencia de grado. Lo que sí suele acompañar al aumento de longitud es la aparición de una estructura tridimensional estable y plegada, y es ese plegamiento —más que el recuento de residuos— lo que en la práctica lleva a hablar de proteína.
El catálogo de este sitio recorre buena parte de ese intervalo. El GHK-Cu es un tripéptido (Gly-His-Lys) que coordina un ion de cobre; el BPC-157 es un pentadecapéptido, de quince residuos; la sermorelina tiene 29; la semaglutida, 31, y la tirzepatida y la retatrutida, 39. En el otro extremo, la somatropina (HGH) tiene 191 aminoácidos y es una proteína recombinante: no se obtiene por síntesis química sino por expresión en células.
Cómo se nombran por longitud: dipéptido, oligopéptido, polipéptido
El nombre de un péptido suele llevar dentro cuántos residuos tiene. Un dipéptido son dos aminoácidos unidos por un solo enlace peptídico; un tripéptido, tres; y a partir de ahí la serie continúa con los prefijos griegos: tetrapéptido, pentapéptido, hexapéptido, heptapéptido, octapéptido, nonapéptido y decapéptido para diez residuos. Por encima de esa decena el uso deja de contar uno a uno y pasa a los términos colectivos, oligopéptido y polipéptido, con los límites aproximados que recoge la nomenclatura oficial.1
Esa nomenclatura no es decorativa: es la forma más rápida de situar una molécula. Cuando la bibliografía llama al BPC-157 «pentadecapéptido» está diciendo que tiene quince residuos; el PT-141 es un heptapéptido cíclico, de siete; el GHK-Cu es un tripéptido; la ipamorelina es un pentapéptido; y el fragmento Ac-LKKTETQ que a veces se confunde con el TB-500 es un heptapéptido, no la cadena de 43 residuos de la timosina β4. Leer el prefijo evita comprar una molécula por otra.
Los dipéptidos merecen una nota aparte porque son el caso donde la intuición falla más: al tener un único enlace peptídico son demasiado cortos para plegarse, pero no por ello son inertes ni indistinguibles entre sí. Algunos son sustratos o productos específicos de enzimas concretas, y otros, como se verá en el apartado de colágeno, aparecen intactos en sangre tras una comida y son la forma en que el organismo transporta ciertos fragmentos.
Conviene distinguir también el péptido del policétido, un término que aparece cerca en las búsquedas pero designa otra familia química por completo: los policétidos se ensamblan a partir de precursores de acetato y no de aminoácidos, y no contienen enlaces peptídicos.
Tipos de péptidos: por origen y por función biológica
Hay dos ejes de clasificación que se usan constantemente y que conviene no mezclar: de dónde procede la molécula y qué hace en el organismo. Ninguno de los dos predice por sí solo el comportamiento de un compuesto concreto, pero juntos explican casi toda la terminología que circula.
Por origen: endógenos, alimentarios, de veneno y sintéticos
Los péptidos endógenos los produce el propio organismo, casi siempre por corte proteolítico de una proteína precursora mayor. Las hormonas peptídicas, los neuropéptidos y los péptidos opioides endógenos —encefalinas, endorfinas, dinorfinas— entran en esta categoría.
Los péptidos de origen alimentario no existen como tales en el alimento: se liberan durante la digestión o durante la fermentación, cuando las proteasas cortan las proteínas de la leche, el suero, la soya o el pescado y dejan libres fragmentos cortos con actividad medible. Es una categoría enorme y bien documentada, y la principal fuente de los llamados péptidos bioactivos alimentarios.5
Los péptidos de veneno son el caso más llamativo. El ejemplo canónico es la exendina-4, aislada del veneno del monstruo de Gila (Heloderma suspectum), cuya secuencia guarda parecido con el GLP-1 humano y que dio origen al fármaco exenatida.6 No es una excepción: los venenos son bibliotecas naturales de péptidos seleccionados por evolución para actuar sobre dianas concretas, y han producido varios fármacos aprobados.7
Los péptidos sintéticos se ensamblan residuo a residuo en el laboratorio. Pueden reproducir exactamente una secuencia natural o introducir modificaciones que no existen en la naturaleza; un análogo sintético de una hormona natural pertenece en cierto modo a las dos categorías, porque su secuencia deriva de la natural pero la molécula concreta no existe fuera del laboratorio.
Por función: hormonales, antimicrobianos, señal y neuropéptidos
Los péptidos hormonales transmiten información entre órganos y actúan uniéndose a receptores situados en la superficie de la célula, en su gran mayoría receptores acoplados a proteínas G. Es un punto que se malinterpreta a menudo: un péptido hormonal no necesita entrar en la célula para hacer efecto, y de hecho normalmente no lo hace; se une por fuera y la señal se transmite hacia dentro.8
Los péptidos antimicrobianos son una clase funcional conservada en prácticamente todos los organismos multicelulares y forman parte de la inmunidad innata.9 En el ser humano la única catelicidina descrita es la LL-37, con actividad antimicrobiana pero también inmunomoduladora y relacionada con la reparación tisular, lo que ilustra bien que la etiqueta funcional rara vez agota lo que hace una molécula.10
Los péptidos señal, en sentido estricto, son secuencias cortas en el extremo N-terminal de una proteína recién sintetizada que marcan su destino dentro de la célula y se cortan una vez cumplida su función. El término se usa también, de forma más laxa, en cosmética para designar otra cosa distinta, y conviene no confundir ambos usos.
Los péptidos gastrointestinales reguladores del apetito son otra familia con nombre propio. El péptido YY, y en concreto su forma circulante PYY(3-36), se libera en el intestino tras la comida e inhibe la ingesta de alimento en condiciones fisiológicas.11 Junto al GLP-1 forma parte del grupo de señales intestinales que explican por qué la clase de los agonistas incretínicos se desarrolló a partir de hormonas del tubo digestivo.
Por último, conviene no dar por hecho que todo lo que se vende en este mercado sea un péptido. El enclomifeno, por ejemplo, aparece en catálogos junto a péptidos y no lo es: es una molécula pequeña de síntesis orgánica, sin enlaces peptídicos y sin aminoácidos en su estructura.
Péptidos de colágeno: qué son y qué dice la evidencia
Los péptidos de colágeno son, con diferencia, los péptidos más buscados en español, y pertenecen a una categoría distinta de todo lo demás que aparece en esta página: son un ingrediente alimentario, no un reactivo de laboratorio. Vale la pena explicarlos bien precisamente porque la coincidencia de nombre genera confusión constante.
Qué son químicamente
El colágeno es una proteína estructural con una composición muy característica: su secuencia se organiza en repeticiones Gly-X-Y en las que la glicina ocupa cada tercera posición, y las posiciones X e Y están frecuentemente ocupadas por prolina e hidroxiprolina. Esa regularidad es lo que permite que tres cadenas se enrollen en la triple hélice que da al colágeno su rigidez.12
El colágeno nativo es insoluble y demasiado grande para absorberse. Lo que se comercializa como «péptidos de colágeno» o «colágeno hidrolizado» es el producto de romper esa proteína con enzimas hasta obtener una mezcla de péptidos de bajo peso molecular, del orden de 3 a 6 kDa.13 El proceso —qué enzimas, qué condiciones, qué grado de hidrólisis— determina el tamaño y la composición de la mezcla resultante, y es la parte técnicamente delicada de su fabricación.14
Conviene fijar la escala: 3 a 6 kDa equivalen aproximadamente a entre 27 y 55 residuos. Un «péptido de colágeno» es por tanto una mezcla heterogénea de cadenas, no una molécula única con una secuencia declarada, y esa es la diferencia estructural de fondo con un péptido de investigación, que se define por una secuencia exacta y una masa confirmada. El detalle completo está en péptidos de colágeno: qué son y para qué sirven.
Qué se absorbe realmente
La pregunta obvia es si algo de esa mezcla llega intacto a la sangre o si se digiere por completo hasta aminoácidos libres. La respuesta, establecida en humanos, es que ocurren las dos cosas: tras ingerir hidrolizado de gelatina aparecen en sangre péptidos derivados del colágeno todavía unidos, y el más abundante es el dipéptido prolil-hidroxiprolina (Pro-Hyp).15
Estudios posteriores confirmaron la presencia en plasma humano de varios péptidos que contienen hidroxiprolina y mostraron que su cantidad y su estructura dependen de la fuente del hidrolizado empleado.16 También se identificó un segundo dipéptido, hidroxiprolil-glicina (Hyp-Gly), cuya particularidad es resistir mejor a las peptidasas del suero.17
El interés de estos hallazgos es mecanístico: explican por qué la hidroxiprolina, un aminoácido poco frecuente fuera del colágeno, funciona como marcador de que el material ingerido ha llegado a la circulación en forma de péptido y no solo como aminoácidos sueltos.
Qué muestran los ensayos clínicos, y con qué límites
En piel, varias revisiones sistemáticas con metaanálisis de ensayos aleatorizados reportan mejoras en hidratación y elasticidad cutánea tras periodos del orden de tres meses.1819 Los propios autores señalan las limitaciones: heterogeneidad importante entre estudios, tamaños muestrales pequeños, formulaciones y cantidades ensayadas que no son comparables entre sí y una proporción alta de ensayos financiados por la industria que fabrica el producto.
En articulaciones el cuadro es más modesto. Un metaanálisis de ensayos controlados con placebo encontró una reducción estadísticamente significativa pero pequeña de los síntomas de artrosis medidos por el índice WOMAC total, sin efecto claro sobre rigidez ni función.20 Un metaanálisis posterior centrado en el dolor de rodilla apuntó en la misma dirección —alivio frente a placebo y seguridad comparable— sobre una base de pocos ensayos y con evidencia calificada de calidad moderada.21
La lectura honesta es que existe señal en ambos dominios, que es de magnitud modesta, y que la calidad de la base de ensayos no permite todavía afirmaciones fuertes. Nada de esto es material de investigación ni forma parte de este catálogo: los péptidos de colágeno son un suplemento alimenticio de venta libre, se toman por vía oral y se regulan como alimento, no como el material que documentan las demás páginas de este sitio.
Péptidos en cosmética: qué son las cremas y sérums con péptidos
La segunda gran familia de péptidos que el público encuentra fuera del laboratorio es la cosmética. Aquí «péptido» designa secuencias muy cortas incorporadas a una formulación tópica, y la clasificación que se usa en la literatura dermatológica es funcional, no estructural.
La división clásica distingue tres grupos: los péptidos señal, que pretenden estimular la síntesis de componentes de la matriz dérmica; los péptidos transportadores, que acarrean un metal traza como el cobre hasta la piel; y los péptidos inhibidores de la liberación de neurotransmisores, que actúan sobre la contracción muscular.22 Revisiones más recientes mantienen esa estructura y añaden el marco industrial y regulatorio en el que se formulan.23
El GHK-Cu es el ejemplo más citado del segundo grupo: un tripéptido que coordina cobre y que la literatura describe con efectos sobre remodelado de matriz y cicatrización.2425 Es también un buen recordatorio de que la misma molécula aparece a la vez en la bibliografía cosmética y en la de investigación, con niveles de evidencia muy distintos según el contexto.
El límite real de toda esta categoría es físico y no se resuelve con la elección de secuencia: la barrera de la piel está diseñada para no dejar pasar moléculas hidrofílicas de ese tamaño, de modo que la penetración efectiva desde una formulación tópica es la variable crítica y la más difícil de demostrar. Conviene leer las afirmaciones de eficacia cosmética con esa restricción en mente.
Peso molecular: cómo se calcula y por qué aparece en el certificado
La masa de un péptido no es la suma de las masas de sus aminoácidos: cada enlace peptídico libera una molécula de agua, así que hay que restar 18.02 Da por cada unión. Como regla de orden de magnitud, un residuo aporta en promedio unos 110 Da, de modo que una cadena de diez residuos ronda los 1 100 Da y una de cuarenta, los 4 400. Los valores reales dependen de qué aminoácidos concretos componen la secuencia, porque el triptófano pesa más del doble que la glicina.
Las cifras del catálogo ilustran el intervalo: el GHK-Cu libre está en el orden de los 340 Da, el BPC-157 en 1 419.5 Da con quince residuos, la retatrutida en 4 731 Da con 39, y el TB-500 —timosina β4 completa— en 4 963 Da con 43.
Ese número no es un adorno de ficha técnica: es el criterio con el que la espectrometría de masas confirma la identidad de un lote. La técnica que lo hizo posible para moléculas de este tamaño fue la ionización por electrospray, que permite transferir biomoléculas grandes a la fase gaseosa sin romperlas y medir su masa con exactitud.26 Sobre esa base se construyó toda la identificación moderna de péptidos y proteínas.27
La consecuencia práctica es directa: si la masa observada por ESI-MS no coincide con la masa teórica de la secuencia declarada, el material no es el que dice la etiqueta, por muy alta que sea la pureza que reporte el HPLC. El detalle del método está en espectrometría de masas y confirmación de identidad y en cómo se verifica cada lote.
Qué degrada un péptido: peptidasas y proteasas
Las peptidasas —también llamadas proteasas o enzimas proteolíticas— son las enzimas que cortan enlaces peptídicos. Se agrupan en exopeptidasas, que recortan residuos desde un extremo de la cadena, y endopeptidasas, que cortan por dentro. No son un puñado de enzimas: la base de datos de referencia del campo las organiza jerárquicamente en cientos de familias agrupadas en clanes según su mecanismo catalítico y su parentesco evolutivo.28 Cada una tiene además preferencias de corte propias, catalogadas sistemáticamente, de modo que qué enlace se rompe y a qué velocidad depende de la secuencia concreta.29
Esa abundancia explica el hecho central de la farmacocinética de los péptidos: los péptidos no modificados sufren proteólisis extensa y, por su tamaño, filtración renal, y de ahí que sus semividas plasmáticas se midan habitualmente en minutos.30 Casi todo el diseño de análogos gira alrededor de ese problema.
Las estrategias para resolverlo son un repertorio corto y bien establecido: sustituir residuos vulnerables por aminoácidos no proteinogénicos o por D-aminoácidos que las peptidasas no reconocen, ciclar la cadena, unir un ácido graso o una cadena de polietilenglicol para aumentar el tamaño efectivo y reducir el aclaramiento renal.31
El ejemplo más claro del catálogo es la dipeptidil peptidasa-4, una exopeptidasa que corta dos residuos desde el extremo N-terminal. Es la enzima que limita la permanencia del GLP-1 y del GIP nativos, y la razón por la que la semaglutida, la tirzepatida y la retatrutida incorporan ácido aminoisobutírico en la posición vulnerable: ese aminoácido no proteinogénico estorba estéricamente el reconocimiento por la enzima. La tesamorelina resuelve el mismo problema con otra modificación N-terminal sobre el GHRH.
La segunda estrategia habitual no es resistir el corte sino esconderse: unir un ácido graso a la cadena para que se asocie a la albúmina plasmática y circule protegida. En el tubo de ensayo el problema es otro —la degradación química por hidrólisis, oxidación o humedad—, y de ahí que el material se entregue liofilizado, como se explica más abajo.
Secuencia y modificaciones: lo que define a la molécula
La identidad de un péptido es su secuencia más sus modificaciones. Muchos péptidos de investigación no son la secuencia natural sin más, sino análogos: versiones con cambios deliberados que alteran su estabilidad o su afinidad. Los más frecuentes son la sustitución por aminoácidos no proteinogénicos —el ácido aminoisobutírico (Aib) de los agonistas incretínicos, que bloquea el corte por la enzima DPP-4—, la acilación con un ácido graso que permite la unión reversible a la albúmina, la amidación del extremo C-terminal, la acetilación del N-terminal y el uso de D-aminoácidos, que las proteasas no reconocen.31
Ese repertorio es, en buena medida, la historia reciente de la clase: la revisión del campo describe cómo el descubrimiento de péptidos pasó de aislar hormonas naturales a diseñar análogos estabilizados, y cómo las limitaciones farmacocinéticas han sido el principal cuello de botella a resolver.32
Cada modificación cambia la masa molecular en una cantidad exacta y conocida. Esa es la base de la confirmación de identidad: la masa teórica se calcula a partir de la secuencia declarada con todas sus modificaciones, y la espectrometría de masas comprueba si la masa observada coincide. Una secuencia a la que le falta un residuo, o que se ha oxidado, pesa distinto y el espectro lo delata.
Cómo se fabrican: síntesis química y expresión recombinante
La inmensa mayoría de los péptidos de hasta unas decenas de residuos se fabrican por síntesis en fase sólida: el primer aminoácido se ancla a una resina insoluble y los demás se añaden uno a uno, del C-terminal hacia el N-terminal, con ciclos de acoplamiento, lavado y desprotección. El método lo introdujo Merrifield en 1963 con la síntesis de un tetrapéptido, y la idea que lo hizo viable fue precisamente anclar la cadena a un soporte insoluble para poder eliminar los reactivos sobrantes por simple lavado en lugar de purificar en cada paso.33
La química que se usa hoy de forma mayoritaria es la estrategia Fmoc/tBu, que sustituyó a la Boc por trabajar en condiciones más suaves y evitar el ácido fluorhídrico.34 El procedimiento está muy estandarizado, pero no es infalible: determinadas secuencias agregan sobre la resina y dejan de reaccionar, y para esos casos existe un repertorio específico de soluciones como las pseudoprolinas y los depsipéptidos.35 El paso a paso está desarrollado en cómo se sintetiza un péptido: SPPS explicado.
Lo que importa retener aquí es una consecuencia: ningún acoplamiento rinde el cien por ciento, de modo que el producto crudo contiene siempre, junto a la secuencia correcta, cadenas a las que les falta un residuo y otros subproductos. De ahí que el péptido se purifique por cromatografía preparativa y que su pureza final se exprese como un porcentaje medido por HPLC, no como un supuesto.
Las cadenas largas quedan fuera del alcance práctico de la síntesis química: el rendimiento acumulado cae con cada ciclo y a partir de cierto tamaño deja de ser viable. Esas moléculas se producen por vía recombinante, expresando el gen correspondiente en un organismo huésped —Escherichia coli es el caballo de batalla— y purificando después la proteína del cultivo.36 La somatropina, con 191 residuos, pertenece a este segundo grupo.
Por qué se entregan liofilizados
En solución acuosa un péptido está expuesto a un conjunto de reacciones bien caracterizadas: hidrólisis del enlace peptídico, desamidación de asparagina y glutamina, oxidación de metionina y cisteína, y agregación física. Esas vías son las que limitan la vida útil de cualquier formulación líquida de proteína o péptido y las que obligan a refrigerar o a secar el material.3738
La liofilización —congelar la solución y retirar el agua por sublimación al vacío— inmoviliza la cadena en una matriz sólida de humedad residual baja en la que esas reacciones avanzan con extrema lentitud.39 El proceso no es inocuo por sí mismo: tanto la congelación como el secado someten a la molécula a tensiones que pueden desnaturalizarla, y por eso las formulaciones incorporan excipientes crioprotectores y lioprotectores cuya función es sustituir a las moléculas de agua que rodean a la cadena y mantener su estructura durante el secado.40 El resultado es la torta blanca que ocupa el fondo del vial.
Liofilizado no significa indefinidamente estable. En estado sólido los péptidos siguen degradándose por desamidación, escisión del enlace, oxidación y agregación, y la velocidad depende de la temperatura, de la humedad residual y de los excipientes presentes.41 Esa es la base física de las condiciones de conservación que acompañan a cada vial y del interés de la cadena de frío.
Ese sólido tampoco es péptido puro: incluye agua residual y, casi siempre, un contraión (acetato o trifluoroacetato) que acompaña a los grupos cargados de la cadena. La diferencia entre la masa del sólido y la masa de péptido se explica en peso de llenado frente a contenido peptídico neto; cómo conservar el vial antes de abrirlo, en cómo almacenar péptidos liofilizados.
Una vez reconstituido el material vuelve a estar en solución y vuelven a aplicarse las vías de degradación de arriba. Cuando el vial se destina a varios usos se emplea agua con un conservante antimicrobiano, típicamente alcohol bencílico; conviene saber que esos conservantes cumplen su función antimicrobiana pero pueden a su vez desestabilizar la proteína y favorecer la formación de partículas, de modo que su uso es un compromiso y no una mejora gratuita.42 Las implicaciones prácticas están en agua bacteriostática frente a agua estéril y en cuánto dura un péptido reconstituido.
Clases presentes en el catálogo, por diana molecular
Agrupar péptidos por «para qué sirven» es impreciso y, en material de investigación, improcedente. La clasificación que sí describe algo verificable es la diana molecular: el receptor o el sistema sobre el que la literatura ha medido actividad. Es además el criterio que organiza la propia disciplina, donde los receptores acoplados a proteínas G concentran la mayor parte de las dianas de péptidos.8
Conviene tener a la vista la escala del campo: hay más de ochenta fármacos peptídicos aprobados en el mundo y la clase lleva un siglo de desarrollo continuo desde la insulina, con oleadas sucesivas marcadas por la aparición de la síntesis química, de los análogos estabilizados y de las técnicas de descubrimiento por bibliotecas.3243 El catálogo de un proveedor de reactivos es una porción pequeña y sesgada de ese universo.
Con el criterio de diana, el catálogo se ordena así. Agonistas de los receptores de incretinas y de glucagón (GLP-1R, GIPR, GCGR): semaglutida, tirzepatida y retatrutida, junto con un análogo de amilina, la cagrilintida. Se comparan en la página de péptidos GLP-1 y metabólicos.
Ligandos del eje somatotropo: análogos del factor liberador de hormona de crecimiento, que actúan sobre GHRH-R (sermorelina, CJC-1295, tesamorelina), y secretagogos que actúan sobre GHS-R1a (ipamorelina). Están reunidos en péptidos del eje de la hormona de crecimiento.
Péptidos estudiados en modelos de reparación de tejido, como BPC-157 y TB-500, cuya diana está peor definida y cuya literatura es casi toda preclínica: péptidos de recuperación tisular. Y tripéptidos de cobre, péptidos codificados en el ADN mitocondrial como MOTS-c y otros compuestos ligados al metabolismo celular: péptidos de longevidad y función mitocondrial.
No todo lo que comparte estantería con los péptidos lo es. El 5-Amino-1MQ es una molécula pequeña y el NAD⁺ es un dinucleótido; se documentan junto a los péptidos porque se usan en las mismas líneas de investigación, y su ficha lo dice.
El marco: reactivos de laboratorio, no medicamentos
Que una secuencia coincida con el principio activo de un medicamento aprobado no convierte al reactivo en ese medicamento. El material de este catálogo se vende exclusivamente para investigación de laboratorio (RUO): ensayos de unión y activación de receptores, desarrollo de métodos analíticos, estudios de estabilidad y trabajo in vitro. No se fabrica bajo las normas de un producto farmacéutico ni está destinado a consumo humano o veterinario; el porqué está desarrollado en ¿son legales los péptidos en México?.
Esa distinción es también la que separa las tres familias que recorre esta página: los péptidos de colágeno son un alimento, los péptidos cosméticos son un ingrediente tópico regulado como cosmético, y el material que documenta este sitio es un reactivo. Comparten química y nada más.
Para un laboratorio, lo que distingue a un péptido bien documentado es modesto y comprobable: una secuencia declarada, una masa confirmada, un porcentaje de pureza con su método y un número de lote que una el vial con su certificado de análisis.